1. Con respecto a las proteínas:
a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.
Existen cuatro niveles de estructura de las proteínas:
- La estructura primaria que corresponde a la secuencia de aminoácidos.
- La estructura secundaria que es la disposición de los aminoácidos en el espacio, se puede diferenciar en
α-hélice, hélice de colágeno y conformación-β.
- La estructura terciaria que es la disposición en el espacio de la estructura secundaria.
- La estructura cuaternaria compuesta por protómeros y la más compleja.
b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.
Estructura primaria: intervienen enlaces peptídicos que unen los distintos aminoácidos.
Estructura secundaria:
- Estructura en α-hélice: enlaces covalentes, peptídicos y enlaces de hidrógeno intracatenarios que se dan entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -CO del cuarto aminoácido siguiente.
- Estructura de la hélice de colágeno: enlaces covalentes, peptídicos y enlaces débiles de hidrógeno.
- Conformación-β: enlaces covalentes, peptídicos y enlaces de hidrógeno intercatenarios.
Estructura terciaria: se diferencian enlaces débiles y enlaces fuertes. Los enlaces débiles son enlaces de hidrógenos, interacciones iónicas, fuerzas de Van der Walls e interacciones hidrofóbicas. Los enlaces fuertes son los enlaces disulfuro.
Estructura cuaternaria: las cadenas polipeptídicas se unen a través de enlaces débiles (no covalentes) y si presenta cisteína, enlaces disulfuro.
c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.
La estructura que caracteriza a las α-queratinas es la estructura secundaria, concretamente, la α-hélice.
d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.
La especificidad que puede ser de función
o de especie. La especificidad de función depende del orden en el que se encuentren los aminoácidos, si se produce un cambio en el orden supone la pérdida de la función. En cambio, la especificidad de especiecomprende que cada especie posee unas proteínas exclusivas. Existen proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies. Se denominan proteínas homólogas. Por eso hasta en individuos de la misma especie se pueden producir rechazos en los trasplantes de órganos.
La solubilidad, que se debe a la elevada proporción de aminoácidos con radicales polares, los cuales establecen enlaces de hidrogeno con las moléculas de agua y así, cada radical queda recubierto de una capa de moléculas de agua, que impide que se pueda unir a otras moléculas proteicas, lo que provoca su precipitación.
e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.
- Enzimática: las enzimas son proteínas que actúan como biocatalizadores aumentando la velocidad de las reacciones químicas y disminuyendo la energía de activación. Por ejemplo, la maltasa y la lipasa.
- Homeostática: las proteínas se encargan de mantener constantes los valores del medio interno como la salinidad, la acidez o la concentración de glucosa. Por ejemplo, la trombina y el fibrinógeno que intervienen en la coagulación sanguínea cuando se produce la rotura de un vaso sanguíneo evitando hemorragias.
f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?
La desnaturalización de una proteína es la pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria y, a veces, la secundaria. Se debe a la rotura de los enlaces que la componen a excepción de los enlaces peptídicos. Puede producirse por la variación del nivel de pH, la temperatura, la concentración de sales o por la agitación molecular.
g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?
Los aminoácidos tienen carácter anfótero si se encuentran en disolución acuosa. Esto significa que pueden actuar como bases o como ácidos originando una forma iónica dipolar gracias a que el grupo carboxilo libera protones y el grupo amino los capta.
Preguntas PAU
a) Estos monómeros son aminoácidos, y se unen formando una proteínas.
b) El enlace que se forma se llama enlace peptídico, es un enlace covalente que se forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido, perdiéndose así una molécula de agua. El enlace peptídico es más corto que la mayoría de enlaces C-N. Los cuatro átomos que forman este enlace y los dos átomos de carbono a los que se une, se encuentran en el mismo plano. Tiene cierto carácter de doble enlace, lo que le impide girar libremente, y los únicos enlaces capaces de girar y no del todo son los enlaces C-C y N-C.
c) Un ejemplo de proteína sería la insulina, cuya función es regular el azúcar en la sangre.
Otro ejemplo de proteína sería el colágeno, que se encuentra en el tejido conjuntivo y proporciona resistencia mecánica.
La formación de la estructura secundaria de las proteínas se debe al establecimiento de puentes de hidrógeno entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico. La estabilización de la estructura terciaria de las proteínas se debe a las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos. Estas interacciones pueden ser: enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos, atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta, atracciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals o puentes disulfuro entre grupos tiol de dos cisteínas.
Significa que, debido a su carácter ácido en el grupo amino y su carácter básico en el grupo carboxilo, pueden comportarse como ácidos o bases en función del pH del medio.
a) La estructura terciaria es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma, originando una conformación globular. En el mantenimiento de la estructura terciaria participan una serie de interacciones que son: enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos, atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta, atracciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals o puentes disulfuro entre grupos tiol de dos cisteínas.
b) El aumento de la temperatura provocó la desnaturalización de la proteína perdiendo así su estructura nativa y como consecuencia, su función.
Esquema
Aquí os dejo el esquema de las proteínas, en él podemos observar sus propiedades y sus funciones, también podemos observar que se clasifican en holoproteínas, que a su vez se dividen en filamentosas y globulares, y en heteroproteínas. Están formadas por aminoácidos, unidos por un enlace peptídico, que tienen un carbono alfa por lo que pueden ser D o L dependiendo de la posición del grupo amino. En cuanto a su estructura, como podemos observar en el esquema, puede ser primaria, secundaria, terciaria o cuaternaria.
